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Biologie structurale des complexes macromoléculaires bactériens (L Terradot)

Notre équipe s’intéresse aux mécanismes moléculaires impliqués dans les infections bactériennes. Nous étudions en particulier l’un des plus importants pathogènes humains, Helicobacter pylori. Cette bactérie, présente dans environ 50% de la population mondiale, est capable de survivre et de s’établir durablement dans l’estomac humain. Son infection est liée à la plupart des maladies gastriques dont l’ulcère et le cancer de l’estomac. En conséquence, H. pylori a été définie comme un carcinogène de classe 1 par l’organisation mondiale de la santé. Nous étudions notamment deux processus biologiques nécessaires à l’infection : 1) le mode d’action des toxines bactériennes et 2) la multiplication de la bactérie. Nous utilisons un large éventail de techniques biochimiques et biophysiques (en particulier la cristallographie aux rayons X) pour comprendre les mécanismes moléculaires mis en jeu au niveau atomique. 1) Nous essayons, d’une part, de déterminer comment certaines toxines secrétées par la bactérie pénètrent dans les cellules humaines et perturbent le fonctionnement normal des cellules gastriques. Pour cela nous essayons de déterminer les structures en 3 dimensions des toxines et complexes toxines-récepteurs. 2) D’autre part, H. pylori se multiplie dans la muqueuse gastrique et copie son ADN génomique à chacune des divisions cellulaires. Nos travaux portent sur le rôle des interactions entre les protéines impliquées dans l’initiation de la réplication : DnaA (initiateur), DnaB (hélicase) et un régulateur que nous avons découvert récemment, HobA. Notre objectif est d’obtenir un modèle d’assemblage de ces protéines sur la fourche de réplication et d’utiliser ce modèle pour la définition de nouvelles cibles thérapeutiques contre H. pylori

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http://perso.ibcp.fr/laurent.terradot/terradot_lab/Terradot_Lab.html