IBCP : Institute of Biology and Chemistry of Proteins - FR3302

Séminaire de Stéphane BRESSANELLI (Virologie Moléculaire et Structurale, Gif-sur-Yvette) Mardi 21 Mai en à l'IBCP à 14 h 00. "One protein, many assemblies. Membrane fusion by a single viral glycoprotein involves formation of radically different pH-dependent oligomers."

Christophe GEOURJON — 2013-05-02T14:47:05Z

Enveloped viruses enter cells through a membrane fusion reaction driven by conformational changes of viral fusion glycoproteins. For some of these fusion glycoproteins, crystal structures have provided atomic, static pictures of pre- and post-fusion conformations. Thus, in different pH conditions the vesiculovirus (family Rhabdoviridae) fusion protein G may form two kinds of symmetric, trimeric spikes. Each trimer is made of a different folding state of G. We report here a crystal structure in which G forms a flat heterotetramer with twofold symmetry. The tetramer is made up of two different refolding intermediates between the pre- and post-fusion states. The tetramer interfaces feature pH-dependent molecular switches and residues where mutants were previously reported to change the phenotype for rhabdovirus fusion. These results extend the noted convergence of fusion proteins of so-called class III (e.g. Rhabdoviruses) and class II (e.g. flaviviruses) in a completely unexpected direction. In agreement with electron microscopy and tomography results, we propose that the different assemblies of G act at different stages of fusion. This proposed division of labor has profound consequences on virally-catalyzed membrane fusion.

7èmes Journées du Groupe de Réflexion en Ingénierie Tissulaire

Christophe GEOURJON — 2013-04-25T07:24:23Z

Colloque d'une journée consacré à l'ingénierie tissulaire (incluant biomatériaux, ingénierie, biologie et médecine régénératrice). Ce colloque aura lieu le 13 juin à la faculté dentaire de Montrouge, et est l'occasion de dresser un bilan de l'ingénierie tissulaire en France.

Contact : F Mallein-Gerin (LBTI)

Appel à candidature pour le directeur de l'Unité BMSSI UMR 5086

Christophe GEOURJON — 2013-04-08T08:04:27Z

Le laboratoire "Bases Moléculaires et Structurales de Systèmes Infectieux" (BMSSI) UMR CNRS/UCBL localisé à l'Institut de Biologie et Chimie des Protéines de Lyon, lance un appel à candidature pour rechercher son directeur pour le prochain contrat quinquennal 2016-2020.

Date limite de candidature : 15 juin 2013
Prise de fonction : 1^er janvier 2016

Appel à candidature

Congrès “Drug Discovery & Therapy World Congress 2013”, 3-6 june, Boston, MA

Christophe GEOURJON — 2013-03-26T12:00:47Z

This unique international conference will provide a platform for all pharmaceutical scientists, internists and primary care physicians to discuss important international breakthroughs in drug discovery and new therapeutics. The focus of the conference will be on the interdisciplinary fields of drug discovery, drug therapy and translational medicine. For further information, please contact A. Di Pietro (BMSSI)

Plus d'informations : http://www.ddtwc.com/

Collagen Gordon Conference 2013

Christophe GEOURJON — 2013-02-15T16:16:28Z

Le programme du Gordon Conference 2013 sur "Collagen : In the Context of Matrix, Cells and Regenerative Medicine" est maintenant disponible. Le congrès aura lieu à Colby-Sawyer College, New London, NH, USA, du 14 au 19 juillet, et sera précédé par un Gordon Research Seminar, sur la même thème, organisé par des jeunes chercheurs. Pour plus d'informations, contacter David Hulmes ou visiter le site web du congrès (http://www.grc.org/programs.aspx?ye...)

Présentation

Virginie GUEGUEN-CHAIGNON — 2012-08-29T16:01:50Z

La cristallographie des rayons X appliquée aux protéines permet de résoudre leur structure tridimensionnelle à haute résolution. La connaissance du repliement des protéines est essentielle pour la compréhension fondamentale des mécanismes moléculaires enzymatiques. L'analyse de ces structures constitue en outre une étape essentielle de l'amélioration des cibles thérapeutiques et de la découverte de nouvelles molécules bioactives.

Le défi de la cristallographie est d'obtenir des cristaux de protéines à partir d'échantillon de protéines très purs et homogènes. La plate-forme de cristallogenèse de l'IBCP met à votre disposition des technologies robotiques permettant l'automatisation et la miniaturisation des démarches expérimentales. La cristallisation des protéines est ainsi réalisée sur des nanovolumes d'échantillons.

La plate-forme de cristallogenèse sert ainsi de tremplin à de nouveaux projets de biologie structurale. La plate-forme est une structure d'accès privilégié pour les équipes de la SFR Biosciences Gerland-Lyon Sud, mais est également ouverte aux équipes extérieures au site de Gerland, académiques ou industrielles.

Créée en mars 2010 par l'IBCP en lien avec l'UMS 3444, la plate-forme permet de réaliser de façon automatisée le criblage, l'analyse et l'optimisation automatisés des conditions de cristallisation des protéines. Elle est équipée d'un robot de nanopipetage Mosquito pour la cristallisation et un robot pour la visualisation des expériences Formulatrix.

4. Equipements

Virginie GUEGUEN-CHAIGNON — 2012-08-29T15:20:00Z

1 robot de cristallisation Mosquito de TTPLabtech (platine 5 positions) permettant de réaliser des gouttes de cristallisation de nanovolume

1 robot de visualisation Formulatrix - RockImager 182 (visualisation automatique des gouttes de cristallisation, luminosité et au focus variables permettant l'optimisation pour chaque type de plaques et gouttes, création de base de données avec les conditions de cristallisation, thermorégulation, stockage de 182 plaques, visualisation des images et attribution des scores possibles à distance par une interface sécurisée)

1 Appareil de diffusion de lumière Malvern NanoS (IBCP) pour caractériser la monodispersité des échantillons

la plate-forme de cristallogenèse a accès aux équipements du Plateau d'Analyses et Production de Protéines (AKTA purifier, spectrophotomètre, QiaCube et petits équipements de biochimie préparative)

2. Activités et Descriptif des prestations

Virginie GUEGUEN-CHAIGNON — 2012-07-25T16:14:49Z

ACTIVITES

La plate-forme offre plusieurs niveaux de prestations :

(1) Accès en libre service aux équipements

(2) Réalisation par la plate-forme de projets de cristallogenèse

(3) Projet de cristallographie en collaboration.

PRESTATIONS

(1) Libre accès aux équipements

Prestation PFx : formation à l'utilisation des robots de cristallisation et visualisation des cristaux, mise à disposition de tous les consommables nécessaires : kits de cristallisation prêts à l'emploi, plaques, films, …

(2) Réalisation par la plate-forme de projets de cristallogenèse : 3 prestations de service à partir de différents points d'entrée : plasmide recombinant ou protéine purifiée.

Indépendamment du point d'entrée de votre projet sur la plate-forme, une étude bioinformatique (analyse de séquence, prédiction de domaines, recherche de structure 3D de protéine homologue, …) et un contrôle qualité (dosage, SDS-PAGE, DLS, CD, autre…) de votre protéine, seront réalisés.

A - Préparation de l'échantillon

La première étape d'un projet d'étude structurale d'une protéine est sa production dans un système d'expression approprié et sa purification à plus de 95% de pureté.

Prestation PFx : expression de votre protéine en système bactérien et purification dans le but de réaliser un screening de cristallogenèse.

A partir de votre plasmide recombinant, nous contrôlons l'expression en système bactérien ainsi que la faisabilité de purification par chromatographie (affinité + gel filtration). La production sera ensuite réalisée en grand volume mais limitée à la quantité nécessaire pour les expériences de cristallogenèse.

B - Screening initial de cristallogenèse

L'identification d'une ou plusieurs conditions de cristallisation est la première étape pour l'obtention de cristaux de haute qualité.

Prestation PFx : contrôle qualité de l'échantillon et tests de cristallisation avec des solutions de cristallisation commerciales ou « maison « (dans la limite de 10 plaques 96 puits, soit 960 conditions différentes).

C – Optimisation des cristaux

La taille et qualité des cristaux sont des éléments importants pour leur pouvoir de diffraction. Il est donc souvent nécessaire d'optimiser les premières conditions de cristallisation par l'addition d'additifs, la modification des concentrations en précipitant, sel, du pH…

Prestation PFx : optimisation de vos cristaux dans la limite de 10 plaques 24 puits.

(3) Projet de cristallographie en collaboration

Collaboration entre l'utilisateur, la plate-forme et une équipe de recherche de cristallographes : la collaboration peut être initiée par la prestation de service en cristallogenèse (2).

TARIFS : consulter le site de l'UMS 3444

http://www.ifr128.prd.fr/

Liens utiles

Virginie GUEGUEN-CHAIGNON — 2012-07-25T11:54:25Z

- Réservation des équipements de la plate-forme de cristallogenèse :

https://reservation.ibcp.fr/equipem...

- Visualisation des plaques de cristallisation sur le Formulatrix RI 182 (Accès à distance)

http://rockimager.ibcp.fr/RockMakerWeb/

- Composition des kits à disposition

- Remerciements dans les publications :"The crystallization work benefited from the IBCP/UMS 3444 Cristallogenesis facilities of the SFR Biosciences Gerland-Lyon Sud (http://www.ifr128.prd.fr/ifr128.htm)"

40. Venir à l'IBCP

Christophe GEOURJON — 2012-06-22T05:13:57Z

Localisation de l'Institut :

Depuis l'aéroport de Lyon Saint-Exupéry :

Prendre la navette RhôneExpress et descendre à la gare SNCF de la Part-Dieu.

Depuis la gare SNCF de Lyon Part-Dieu (20 mn)

Prendre la ligne B du métro, direction « Stade de Gerland ». Arrêt au terminus « Stade de Gerland »
Sortir en direction de l'arrière du métro (Sortie Rue Vivier Merle/ENS), en haut de l'escalator prendre à gauche puis les petits escaliers sur la gauche.
Emprunter l'avenue Tony Garnier, passer devant la société MERIAL. Au premier croisement prendre à droite (Rue du Vercors), puis la première à gauche (Passage du Vercors).
L'IBCP est devant vous à 100 mètres.