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Caractérisation
structurale et fonctionnelle de deux domaines localisés sur la chaine
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La tenascine X bovine : structure primaire et caractérisation de sites d’interactions celullaires
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Etude
d’un complexe protéique impliqué dans l’adhésion
kératinocyte-kératinocyte:le complexe cadhérine/caténines. régulation de
l’adhésion par les phosphorylations et rôle du complexe dans la
viablilité, la différenciation et la prolifération cellulaire
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Développement d’un kit de peau reconstruite et de ses applications en pharmacotoxicologie
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L’étude des formes tissulaires des collagènes fibrillaires V et XI. Caractérisation de la forme majoritaire de la chaine a1 (XI)
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Etude fonctionnelle des collagènes FACITs par expression de protéines recombinantes
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Analyse
de la structure 3D des protéines par RMN : application à l’étude de la
jonction COL1/NC1 des collagènes FACIT et au domaine de fixation à l’ADN
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FREI Valérie [30-10-1995] Dir :
Etude des mécanismes de minéralisation de matrices collagéniques dans un modèle de matrice 3D
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Mécanismes
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LU Qin [24-10-1994] Dir : R. GARRONE
L’origine
des collagènes non fibrillaires : caractérisation de gèhnes de
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PHD University
GIMOND Clotilde [07-07-1994] Dir : ROUSSELLE Patricia
Signaux intracellualires induits par une glycoprotéine spécifiques des membranes basales, la laminine
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Visualisation du collagène de type I par microscopie à champ proche
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KLEMAN Jean-Philippe [20-12-1993] Dir : Pr Michel VAN DER REST
Etude
des formes des collagènes de type V et XI. Découverte d’une nouvelle
molécule hétérotypique générique du V/XI et implication d’une
transglutaminase dasn le pontage des molécules
PHD University
FARGES Jean-Christophe [16-06-1993] Dir :
Culture
et caractérisation de cellules épithéliales cervicales d’incisives de
rat pour l’étude de la régulation de l’expression du phénotype
améloblastique
PHD University
DUCY Patricia [01-03-1993] Dir : R. GARRONE
Etude
d’isoformes d’actine chez le spongiaire Ephydatia mülleri Lieb. Mise en
évidence, caractérisation partille et expression séquentielle au cours
du développement
PHD University
HUMBERT-DAVID Nathalie [17-02-1993] Dir : R. GARRONE
Evolution
des glycoprotéines de la matrice extracellaulire : Caractérisation de
protéines de type laminie chez Helix aspersa et de tenascine chez
Oscarella tuberculata
PHD University
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KITLAR Tomas [21-10-1992] Dir :
Characterization of phlorizin binding to the enzyme catalase
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SZTROLOVICS Robert [04-10-1992] Dir :
Caractérisation de mutations du collagène dans l’ostéognénèse imparfaite
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SEUX Dominique [15-06-1992] Dir :
Contribution à l’étude des relations transport calcique, fibronectine et différenciation odonblastique in vitro
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PAJEAN Muriel [26-02-1992] Dir :
Stabilisation de liposomes en présence de collagène
PHD University
TILLET Emmanuelle [24-02-1992] Dir : JM. FRANC
Caractérisation d’un collagène fibrillaire chez le cnidaire Veretillum cynomorium
PHD University
Résumé
Dans le but de comprendre l’organisation des matrices extracellulaires
primitives, nous avons entrepris la caractérisation biochimique du
composant collagénique d’un invertébré de l’ordre des Cnidaires,
Veretillum cynomorium. Le collagène de la mésoglée ne peut être
solubilisé qu’après digestion par la pepsine. Les monomères ainsi
extraits, observés après ombrage tournant, ont l’aspect de longs
bâtonnets d’environ 260 nm de longueur. Ces molécules ont la capacité de
s’agréger in vitro sous forme de Sement-Long-Spacing et de former des
structures fibrillaires. Cet extrait pepsique contient 4 polypeptides de
nature collagène désignés alpha 1, alpha 2, alpha 3, alpha 4. Alpha 1
et alpha 2 représentent les deux chaînes majeures. Leur caractérisation
biochimique a montré qu’elles sont différentes du point de vue de leur
carte peptidique respective, de leur taux de glycosylation, et de leur
composition en acides aminés. Ces chaînes s’assemblent dans la même
triple hélice pour former une molécule de type (alpha 1) (alpha 2) 2, ce
qui représente une stœchiométrie originale chez les Anthozoaires
(Cnidaires). Ce collagène constitue probablement le composant principal
des fibrilles de la mésoglée. La présence de chaînes additionnelles
mineures permet de supposer qu’un autre type de collagène peut être
présent dans la mésoglée. En maintenant des vérétilles en présence de
betaAPN, nous avons solubilisé des molécules de collagène sous forme
intacte. Ces molécules conservent un domaine globulaire à une extrémité
de la triple hélice, sensible à la protéolyse
CHAMPLIAUD Marie-France [13-02-1992] Dir :
Solublisation et caractérisation de macromolécules protéiques d’origine placentaire
PHD University
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PETITE Hervé [18-01-1991] Dir :
Etude d’une nouvelle méthode de réticulation (dite aux acyl azides) de biomatériaux à base de collagène
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EXPOSITO Jean-Yves [30-10-1990] Dir : GARRONE Robert
Caractérisation de deux familles de gènes de collagène chez le spongiaire Ephydatia mülleri Lieb
PHD University
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du comportement de cellules pulpaires et ostéoblastiques cultivées en
matrices 3D à base de collagène et de collagène-condrectine 4 sulfate
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ROSSIGNOL Frédérique [29-04-1990] Dir :
Organisation du cartilage articulaire. Essai sur les conséquences de l’immobilisation
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RAULT Isabelle [12-03-1990] Dir :
Etude
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base de collagène. Applications à la libération progressive de principe
actifs
PHD University
